- Cours (CM) 28h
- Cours intégrés (CI) -
- Travaux dirigés (TD) 18h
- Travaux pratiques (TP) -
- Travail étudiant (TE) -
Langue de l'enseignement : Français
Enseignement proposé en : en présence
Description du contenu de l'enseignement
Contenu pour la partie "acides nucléiques":
Définitions- interactions entre les bases des acides nucléiques.
Aspects structuraux des nucléosides et des nucléotides. Symétrie moléculaire.
Les différents types de structures en doubles hélices d’acides nucléiques. Bases de données structurales.
Les hélices d’acides nucléiques multiples, hybrides et parallèles.
Les ARN de transfert et les aminoacyl-ARNt synthéases
Exemples d’interactions entre les acides nucléiques et d’autres molécules.
Contenu pour la partie "Protéines" :
Les structures 3D comme des outils pour la compréhension des mécanismes du vivant.
Introduction au problème du repliement des protéines. Motifs structuraux. Organisation en domaines. Les grandes classes de domaines protéiques. Illustration sur quelques exemples de repliements importants en biologie. Introduction à la classification structurale et évolutive des domaines protéiques. Utilisation de l’information de séquence pour prédire les fonctions. Utilisations des bases de données en biologie
Présentation des méthodes de détermination des structures 3D. Savoir lire, analyser et comprendre les données d’un fichier « PDB ».
Définitions- interactions entre les bases des acides nucléiques.
Aspects structuraux des nucléosides et des nucléotides. Symétrie moléculaire.
Les différents types de structures en doubles hélices d’acides nucléiques. Bases de données structurales.
Les hélices d’acides nucléiques multiples, hybrides et parallèles.
Les ARN de transfert et les aminoacyl-ARNt synthéases
Exemples d’interactions entre les acides nucléiques et d’autres molécules.
Contenu pour la partie "Protéines" :
Les structures 3D comme des outils pour la compréhension des mécanismes du vivant.
Introduction au problème du repliement des protéines. Motifs structuraux. Organisation en domaines. Les grandes classes de domaines protéiques. Illustration sur quelques exemples de repliements importants en biologie. Introduction à la classification structurale et évolutive des domaines protéiques. Utilisation de l’information de séquence pour prédire les fonctions. Utilisations des bases de données en biologie
Présentation des méthodes de détermination des structures 3D. Savoir lire, analyser et comprendre les données d’un fichier « PDB ».
Compétences à acquérir
Donner les outils (l’alphabet, le vocabulaire et la grammaire) pour comprendre et analyser les
structures tridimensionnelles des acides nucléiques et des protéine.
Pour les acides nucléiques, comprendre les relations entre la chimie structurale et les propriétés de repliement des acides nucléiques.
Pour les protéines, comprendre les relations entre la séquence et la (les) structure(s).
De manière générale, comprendre la stéréochimie et de la dynamique des macromolécules
biologiques.
Avoir de bonnes connaissances de la structure tridimensionnelle des acides nucléiques et des
protéines.
Savoir manipuler des logiciels de visualisation de macromolécules biologiques. Connaitre quelques outils de manipulation de l’information 1D et 3D. Logiciel de référence : PFAAT (1D) , PyMol (3D).
structures tridimensionnelles des acides nucléiques et des protéine.
Pour les acides nucléiques, comprendre les relations entre la chimie structurale et les propriétés de repliement des acides nucléiques.
Pour les protéines, comprendre les relations entre la séquence et la (les) structure(s).
De manière générale, comprendre la stéréochimie et de la dynamique des macromolécules
biologiques.
Avoir de bonnes connaissances de la structure tridimensionnelle des acides nucléiques et des
protéines.
Savoir manipuler des logiciels de visualisation de macromolécules biologiques. Connaitre quelques outils de manipulation de l’information 1D et 3D. Logiciel de référence : PFAAT (1D) , PyMol (3D).
Contact
Responsable
Valerie Fritsch-Noirard